Protides
Comprendre les acides aminés, les peptides et les protéines, leur structure, leur synthèse et leur digestion, ainsi que le rôle des enzymes.
SOMMAIRE
I. Définition et rôles des protides
Les protides regroupent les acides aminés, les peptides et les protéines. Ils sont constitués principalement d’atomes de carbone (C), d’hydrogène (H), d’oxygène (O) et d’azote (N). Certains contiennent également du soufre (S).
Les acides aminés constituent les unités de base à partir desquelles sont formés les peptides et les protéines.
Les protéines sont indispensables au fonctionnement de l’organisme et assurent de nombreuses fonctions.
Les protéines peuvent également être utilisées comme source d’énergie et fournissent environ 4 kcal par gramme, mais leur rôle énergétique n’est pas leur fonction principale.
II. Les acides aminés
Les acides aminés sont les unités de base constituant les peptides et les protéines.
Les acides aminés utilisés pour la synthèse des protéines possèdent une structure commune comprenant :
- un carbone central, appelé carbone α ;
- une fonction amine ;
- une fonction carboxyle ;
- un atome d’hydrogène ;
- une chaîne latérale, appelée radical ou groupe R.
La chaîne latérale varie d’un acide aminé à l’autre et détermine une grande partie de ses propriétés.
Acides aminés essentiels
Parmi les 20 acides aminés couramment utilisés par l’organisme pour fabriquer ses protéines, 9 sont dits essentiels ou indispensables : ils ne peuvent pas être synthétisés en quantité suffisante par l’organisme et doivent donc être apportés par l’alimentation.
Il s’agit de :
- l’histidine ;
- l’isoleucine ;
- la leucine ;
- la lysine ;
- la méthionine ;
- la phénylalanine ;
- la thréonine ;
- le tryptophane ;
- la valine.
Les autres acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme. Certains peuvent toutefois devenir conditionnellement essentiels dans certaines situations où les besoins augmentent ou lorsque leur synthèse devient insuffisante.
III. La liaison peptidique et les peptides
Les acides aminés peuvent s’associer entre eux grâce à des liaisons peptidiques.
La liaison peptidique se forme entre la fonction carboxyle d’un acide aminé et la fonction amine d’un autre acide aminé. Cette réaction s’accompagne de la libération d’une molécule d’eau.
L’enchaînement de plusieurs acides aminés forme un peptide.
Selon la longueur de la chaîne, on distingue notamment :
- un dipeptide : constitué de 2 acides aminés ;
- un oligopeptide : constitué d’un petit nombre d’acides aminés ;
- un polypeptide : constitué d’une chaîne plus longue d’acides aminés.
La distinction entre un peptide et une petite protéine ne repose toutefois pas sur une limite universelle stricte du nombre d’acides aminés.
Rôles des peptides
Les peptides peuvent exercer différentes fonctions biologiques. Certains agissent par exemple comme hormones ou messagers chimiques.
C’est le cas de :
- l’ocytocine, impliquée dans les contractions utérines et l’éjection du lait ;
- l’hormone antidiurétique (ADH), qui participe à la régulation de l’équilibre hydrique ;
- le glucagon, qui participe à la régulation de la glycémie.
IV. Les protéines
Les protéines sont constituées d’une ou plusieurs chaînes polypeptidiques formées d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques.
Après leur synthèse, les chaînes polypeptidiques se replient pour acquérir une structure tridimensionnelle particulière. Cette structure est étroitement liée à la fonction de la protéine.
Les protéines assurent des fonctions très variées dans l’organisme.
Participent à la constitution et à la résistance des cellules et des tissus.
Collagène · Kératine · CytosquelettePermettent le transport de différentes substances dans l’organisme.
Hémoglobine · AlbumineParticipent à la reconnaissance et à la défense contre les agents étrangers.
Anticorps · ImmunoglobulinesCertaines protéines interviennent dans la contraction musculaire.
Actine · MyosineCertaines agissent comme messagers ou permettent aux cellules de recevoir des signaux.
Hormones protéiques · RécepteursLa grande majorité des enzymes sont des protéines qui accélèrent les réactions chimiques.
Amylase · Lipase · LactaseUne même protéine peut participer à plusieurs fonctions biologiques. Son activité dépend notamment de sa composition en acides aminés et de son organisation dans l’espace.
V. Structure des protéines
La fonction d’une protéine dépend étroitement de sa structure dans l’espace. Cette organisation peut être décrite selon quatre niveaux de structure, de la simple séquence d’acides aminés à l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques.
Séquence des acides aminés constituant la chaîne polypeptidique.
Repliement local de la chaîne, principalement en hélices α et en feuillets β.
Repliement tridimensionnel global d’une chaîne polypeptidique.
Association de plusieurs chaînes polypeptidiques, appelées sous-unités.
La structure primaire conditionne les niveaux d’organisation suivants : la séquence des acides aminés influence le repliement de la protéine et donc sa fonction.
Dénaturation des protéines
La dénaturation correspond à une modification de la structure tridimensionnelle d’une protéine. Elle peut être provoquée par différents facteurs, comme une température élevée ou des variations importantes du pH.
Elle altère principalement les structures secondaire, tertiaire ou quaternaire, sans rompre habituellement les liaisons peptidiques de la structure primaire.
La dénaturation peut entraîner une diminution ou une perte de la fonction de la protéine.
VI. Synthèse des protéines
La synthèse des protéines permet à la cellule de fabriquer des protéines à partir de l’information génétique contenue dans l’ADN.
Elle comprend deux grandes étapes : la transcription et la traduction.
Transcription
La transcription se déroule dans le noyau. L’information portée par un gène de l’ADN est copiée sous forme d’ARN messager (ARNm).
L’ARNm quitte ensuite le noyau et rejoint le cytoplasme.
Traduction
La traduction se déroule au niveau des ribosomes. Ceux-ci utilisent l’information portée par l’ARNm pour assembler les acides aminés dans un ordre déterminé.
Une chaîne polypeptidique est ainsi progressivement formée.
Les ribosomes peuvent être libres dans le cytoplasme ou associés au réticulum endoplasmique rugueux (RER). La localisation de la synthèse dépend notamment de la destination de la protéine.
Après sa synthèse, la chaîne polypeptidique doit se replier pour acquérir sa structure tridimensionnelle et devenir fonctionnelle. Certaines protéines subissent également des modifications avant d’atteindre leur localisation définitive dans la cellule ou d’être sécrétées.
VII. Digestion et absorption des protéines
Les protéines alimentaires sont des molécules trop volumineuses pour être absorbées directement. Elles doivent être hydrolysées en éléments plus petits au cours de la digestion.
Dans l’estomac
La digestion des protéines débute dans l’estomac.
L’acide chlorhydrique (HCl) contribue à la dénaturation des protéines, ce qui facilite l’action des enzymes digestives.
La pepsine, enzyme gastrique, commence ensuite l’hydrolyse des protéines en peptides plus courts.
Dans l’intestin grêle
La digestion se poursuit principalement dans l’intestin grêle grâce aux enzymes protéolytiques sécrétées par le pancréas, dont :
- la trypsine ;
- la chymotrypsine ;
- les carboxypeptidases.
D’autres peptidases présentes au niveau intestinal poursuivent l’hydrolyse des peptides.
La digestion aboutit ainsi principalement à la formation :
- d’acides aminés ;
- de dipeptides ;
- de tripeptides.
Absorption intestinale
Les produits de la digestion sont absorbés principalement au niveau de l’intestin grêle.
Les acides aminés, les dipeptides et les tripeptides pénètrent dans les entérocytes. Les petits peptides sont ensuite en grande partie hydrolysés en acides aminés à l’intérieur de ces cellules.
Les acides aminés rejoignent ensuite la circulation porte et sont transportés vers le foie, avant d’être distribués et utilisés par l’organisme.
VIII. Devenir des acides aminés dans l’organisme
Après leur absorption, les acides aminés rejoignent un pool d’acides aminés disponibles dans l’organisme. Celui-ci est alimenté à la fois par les acides aminés provenant de l’alimentation et par le renouvellement des protéines de l’organisme.
Les acides aminés peuvent alors avoir plusieurs devenirs.
Contrairement au glucose, qui peut être stocké sous forme de glycogène, les acides aminés ne disposent pas d’une forme spécifique de stockage constituant une réserve.
Les protéines de l’organisme sont cependant en permanence synthétisées et dégradées. Ce processus constitue le renouvellement protéique.
La dégradation des protéines en peptides puis en acides aminés est appelée protéolyse.
Élimination de l’azote
Lorsque les acides aminés sont dégradés, leur partie azotée doit être éliminée. L’azote est principalement transformé par le foie en urée.
L’urée passe ensuite dans le sang, est filtrée par les reins et éliminée dans les urines.
IX. Les enzymes
La grande majorité des enzymes sont des protéines spécialisées qui agissent comme des catalyseurs biologiques : elles accélèrent les réactions chimiques nécessaires au fonctionnement de l’organisme sans être consommées au cours de la réaction.
Une enzyme agit sur une ou plusieurs molécules appelées substrats, qu’elle transforme en un ou plusieurs produits.
L’activité des enzymes dépend de leur structure tridimensionnelle. Une modification importante de cette structure, par exemple lors d’une dénaturation, peut donc altérer leur fonction.
Pour résumer
